These studies have shown that the folding of globular proteins affects its function. وأظهرت هذه الدراسات أن تطوي البروتينات الكروية يؤثر على وظيفتها.
Almost all globular proteins are soluble and many are enzymes. تقريبا معظم البروتينات الكروية قابلة للذوبان في المحاليل والعديد منها عبارة عن إنزيمات.
In particular, globular proteins are comparatively easy to crystallize in preparation for X-ray crystallography. بشكل خاص، البروتينات الكروية سهلة للبلورة تحضيرا للفحص بالأشعة السينية.
Hydrophobic residues predominantly occur in the globular protein core, but some exist in patches on the surface. تحدث البقايا الهيدروفوبية غالبا في نواة البروتين الكروي لكن بعضها تتواجد في جزء صغير على السطح.
Globular proteins are only marginally stable because the free energy released when the protein folded into its native conformation is relatively small. البروتينات الكروية مستقرة جزئيا فقط بسبب كون الطاقة الحرة الصادرة حين يتطوى البروتين إلى بنيته الطبيعية صغيرة نسبيا.
In general, globular proteins and albumin are in lower concentration in ventricular CSF compared to lumbar or cisternal fluid. في العموم، تكون تراكيز البروتينات الكرويّة و الألبومين أخفض في السائل الدماغي الشوكيّ داخل البطينات مُقارنةً بالسائل في الصهاريج أو القطن.
This globular protein consists of two α helices and seven β strands and is highly conserved, occurring in all eukaryotes and some prokaryotes. يتكون هذا البروتين الكروي من لولبين α وسبع جدائل β، يتم الاحفاظ به بشكل كبير في جميع الكائنات حقيقيات النواة وبعض بدائيات النواة.
The term globular protein is quite old (dating probably from the 19th century) and is now somewhat archaic given the hundreds of thousands of proteins and more elegant and descriptive structural motif vocabulary. مصطلح بروتين كروي قديم ويرجع إلى القرن الـ19 وقد عفا عليه الزمن الآن نوعا ما، نظرا لمئات آلاف البروتينات المكتشفة ومصطلحات وصف الأنماط البنيوية الحديثة الأكثر ملائمة.
جوال إصدار